德国明斯特大学(德国)“软纳米科学中心”的化学家Bart Jan Ravoo教授领导的一组德国和中国研究人员描述了一种选择性地将蛋白质与纳米粒子结合的新方法。纳米颗粒自动识别特定的肽，即小蛋白质，并与它们进行高度选择性结合。在研究人员检查的模型肽中有淀粉样蛋白。例如，淀粉样蛋白的沉积在阿尔茨海默病中起主要作用，因此研究人员希望他们发现的机制可能为治疗这种沉积的疾病提供一种新的方法。该研究发表在最新一期的“自然化学”杂志上。
生成精确的接触面
蛋白质分子之间或它们与其他生物分子之间的相互作用在许多生理过程中起主要作用。在这种情况下，分子识别需要蛋白质通过蛋白质表面上的多个纳米级接触点结合。通常，涉及很多这些点，从而产生独特，精确和互补的接触表面。因此，这些蛋白质分子结合的机制被描述为“钥匙锁定原理”。研究人员现在已经描述了在纳米颗粒上产生这种接触表面的方法，以便可以靶向和结合所选择的蛋白质。
共同组装和“异质性”
该方法的新内容是它基于共同组装和所谓的异质性的原则。共组装意味着纳米颗粒不是 - 通常是通常的 - 由于复杂和定制的化学合成而产生。相反，研究人员使用一种相对简单的方法生产它们，其中两种脂质型(“脂肪”)组分在水中混合并自发形成所需的纳米颗粒。这些颗粒是适应性的，即它们改变它们的内部结构，从而实现与靶蛋白的最佳结合。“异型多元化”是指纳米颗粒形成非常多的不同接触点，同时与蛋白质相互作用。遵循自然生理过程的实例，因此发生特别高的选择性。
药物中的诊断，成像和活性成分的潜力
“到目前为止，这种异质性的原则几乎没有被详细研究或利用，”Bart Jan Ravoo说。“我们描述了一种全新的方法，可以开发更多的合成蛋白质粘合剂。这可以考虑用于例如诊断或成像 - 或作为药物中的潜在活性成分。”研究小组已经证明纳米粒子与淀粉样蛋白结合，因此溶解了这些肽的聚集体。淀粉样蛋白聚集体的发生与阿尔茨海默氏症的发展密切相关。这就是为什么新方法可能为开发新型治疗提供方法的原因。然而，尚未澄清淀粉样蛋白聚集体是否确实引起阿尔茨海默氏症，或者更确切地说是该疾病的结果。此外，用于溶解聚集体的新方法仅在试管中进行了试验。因此，需要进一步研究，以便更清楚地评估其作为治疗方法的潜力。
方法
研究人员使用两亲性，水溶性环糊精和杯芳烃分子作为纳米接触点的共组装组分。他们使用例如荧光光谱法检查了所得纳米颗粒与肽的结合。他们使用电子显微镜来证明与淀粉样蛋白的结合。